A8 - Correction
1) Exploitez l’expérience réalisée pour identifier la propriété qu’elle met en évidence.
Je vois que la liqueur de Fehling réagit avec le tube 1 contenant l’amidon et l’amylase. Le tube contient donc du glucose. L’amylase a catalysé la transformation de l’amidon en glucose.
Je vois que la liqueur de Fehling ne réagit pas avec les tubes 2 et 3 contenant le saccharose ou le fructose et l’amylase. Les tubes ne contiennent donc pas de glucose. L’amylase n’a catalysé la transformation du saccharose et du fructose en glucose.
Je vois que la liqueur de Fehling réagit avec le tube 4 contenant du glucose et de l’amylase. Il s’agit du tube témoin.
J’en déduis que l’amylase ne peut réagir qu’avec un seul substrat : l’amidon. C’est la spécificité de substrat.
2) Indiquez quelle autre propriété des enzymes le document met en évidence.
Je vois que le fructose peut être transformé en glucose lors d’un enchainement de plusieurs réactions chimiques. Chaque réaction chimique est catalysée par une enzyme différente.
J’en déduis qu’une enzyme ne peut catalyser qu’un type de réaction chimique. C’est la spécificité de réaction.
3) Identifiez la nature chimique de l’enzyme.
Je vois que l’enzyme est composée d’une longue chaîne d’acides aminés repliés sur eux-mêmes.
Je sais qu'une chaîne d'acides aminés est également appelée chaîne polypeptidique ou protéine.
J'en déduis que l'enzyme est une protéine.
4) Indiquez comment sa structure 3D est maintenue.
Je vois que les acides aminés sont reliés par des liaisons hydrogènes et des ponts disulfures.
J’en déduis que la structure 3D de l’enzyme est maintenue grâce à ces liaisons chimiques.
5) Repérez son site actif et décrivez la relation entre l’enzyme et son substrat.
Je vois que l’enzyme et son substrat ont des formes complémentaires qui leur permettent de s’imbriquer l’un dans l’autre.
6) Mettez en relation l’activité des amylases mutée et non mutée avec la comparaison de leur séquence d’acides aminés.
Je vois que l’enzyme mutée comporte un acide aminé différent de l’enzyme normale en position 197 : A à la place de D.
Je sais que les essais expérimentaux ont montré une disparition quasi-totale d’activité chez cette enzyme.
Je sais également que certains acides aminés constituent le domaine catalytique de l’enzyme.
J’en déduis que la mutation a affecté l’un des acides aminés du domaine catalytique de l’enzyme, ce qui entrave son activité normale.